Белки и микроРНК, участвующие в папилломавирусной инфекции

Аннотация


Обзор посвящен анализу белков, белковых комплексов и микроРНК, участвующих в папилломовирусной инфекции. Вирусы папилломы относятся к семейству ДНК-содержащих паповавирусов (Papovaviridae) и инфицируют базальные слои эпителия. Вирусы папилломы человека (ВПЧ) имеют онкогенный потенциал, который существенно варьирует. Кольцевой геном ВПЧ кодирует 6 ранних белков и 2 поздних (белки оболочки), а для собственной репликации использует белки клетки хозяина. Для заражения особо важны белки оболочки, связывающиеся с мембраной клетки хозяина. Учитывая, что в большинстве процессов папилломавирусной инфекции участвуют белки клетки-хозяина, представляется интересным рассмотреть эти белки и их роль в развитии инфекции. В данной работе мы провели анализ массивов литературных данных о белках и микроРНК, участвующих в связывании, интернализации, транспорте вирионов ВПЧ, а также размножении вируса. Анализ литературных данных проведен с использованием программы PathwayStudio9 ® и реферативной базы данных ResNet13 ® компании Elsivier (США), а также онлайн сервисов. Всего было выявлено 69 связанных с инфекцией белков и белковых комплексов и 3 микроРНК (всего 72 объекта). В результате последующего детального анализа литературы отобрано 17 белков и микроРНК, участвующих в следующих процессах: проникновение вирусных частиц в клетку (7 белков), транспорт вируса в цитоплазме клетки хозяина (5 белков), перенос ДНК вируса в ядро клетки хозяина (1 белок) и регуляция транскрипции генов ВПЧ (2 белка и 2 микроРНК). Эти белки и микроРНК являются потенциальными мишенями для препаратов, способных предотвращать и подавлять инфекцию ВПЧ.


Евгений Александрович Климов

Лицо (автор) для связи с редакцией.
klimov@mail.bio.msu.ru
Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова; ООО Университетская диагностическая лаборатория; ФГБНУ «Центр экспериментальной эмбриологии и репродуктивных биотехнологий»

доктор биологических наук, ведущий научный сотрудник, кафедра генетики биологического факультета МГУ имени М.В. Ломоносова, заместитель генерального директора ООО «Университетская диагностическая лаборатория», заместитель директора по науке ФГБНУ «Центр экспериментальной эмбриологии и репродуктивных биотехнологий».

В В Соболев

klimov@mail.bio.msu.ru
ООО Университетская диагностическая лаборатория; ФГБУ «Научно-исследовательский институт вакцин и сывороток им. И.И. Мечникова» РАН; ФГБУН «Центр теоретических проблем физико-химической фармакологии Российской академии наук»

А М Соловьев

klimov@mail.bio.msu.ru
ФГБОУ ВО «Московский государственный медико-стоматологический университет имени А.И. Евдокимова»

Ю Н Перламутров

klimov@mail.bio.msu.ru
ФГБОУ ВО «Московский государственный медико-стоматологический университет имени А.И. Евдокимова»

И М Корсунская

klimov@mail.bio.msu.ru
ФГБУН «Центр теоретических проблем физико-химической фармакологии Российской академии наук»

  • Munoz N, Bosch FX, de Sanjose S, et al. Epidemiologic classification of human papillomavirus types associated with cervical cancer // The New England journal of medicine. Feb 6 2003;348(6):518-527.
  • de Villiers EM, Fauquet C, Broker TR, Bernard HU, zur Hausen H. Classification of papillomaviruses // Virology. Jun 20 2004;324(1):17-27.
  • Stanley MA, Pett MR, Coleman N. HPV: from infection to cancer // Biochemical Society transactions. Dec 2007; 35(Pt 6):1456-1460.
  • Cai Q, Lv L, Shao Q, Li X, Dian A. Human papillomavirus early proteins and apoptosis // Archives of gynecology and obstetrics. Mar 2013;287(3):541-548.
  • Bellanger S, Tan CL, Nei W, He PP, Thierry F. The human papillomavirus type 18 E2 protein is a cell cycle-dependent target of the SCFSkp2 ubiquitin ligase // Journal of virology. Jan 2010;84(1):437-444.
  • Doorbar J. The E4 protein; structure, function and patterns of expression // Virology. Oct 2013;445(1-2):80-98.
  • Venuti A, Paolini F, Nasir L, et al. Papillomavirus E5: the smallest oncoprotein with many functions // Molecular cancer. 2011;10:140.
  • Chung CH, Gillison ML. Human papillomavirus in head and neck cancer: its role in pathogenesis and clinical implications // Clinical cancer research : an official journal of the American Association for Cancer Research. Nov 15 2009;15(22):6758-6762.
  • Zhou Q, Zhu K, Cheng H. Ubiquitination in host immune response to human papillomavirus infection // Archives of dermatological research. May 2011;303(4):217-230.
  • Horvath CA, Boulet GA, Renoux VM, Delvenne PO, Bogers JP. Mechanisms of cell entry by human papillomaviruses: an overview // Virology journal. 2010;7:11.
  • Aksoy P, Abban CY, Kiyashka E, Qiang W, Meneses PI. HPV16 infection of HaCaTs is dependent on beta4 integrin, and alpha6 integrin processing // Virology. Jan 20 2014;449:45-52.
  • Buck CB, Day PM, Thompson CD, et al. Human alpha-defensins block papillomavirus infection // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Jan 31 2006;103(5):1516-1521.
  • Karanam B, Peng S, Li T, Buck C, Day PM, Roden RB. Papillomavirus infection requires gamma secretase // Journal of virology. Oct 2010;84(20):10661-10670.
  • Wang X, Liu H, Ge H, et al. Viral DNA Replication Orientation and hnRNPs Regulate Transcription of the Human Papillomavirus 18 Late Promoter // mBio. May 30 2017;8(3).
  • Mistry N, Drobni P, Naslund J, Sunkari VG, Jenssen H, Evander M. The anti-papillomavirus activity of human and bovine lactoferricin // Antiviral research. Sep 2007; 75(3):258-265.
  • Drobni P, Naslund J, Evander M. Lactoferrin inhibits human papillomavirus binding and uptake in vitro // Antiviral research. Oct 2004;64(1):63-68.
  • He J, Ji Y, Li A, et al. MiR-122 directly inhibits human papillomavirus E6 gene and enhances interferon signaling through blocking suppressor of cytokine signaling 1 in SiHa cells // PloS one. 2014;9(9):e108410.
  • Nuovo GJ, Wu X, Volinia S, et al. Strong inverse correlation between microRNA-125b and human papillomavirus DNA in productive infection // Diagnostic molecular pathology: the American journal of surgical pathology, part B. Sep 2010;19(3):135-143.
  • Day PM, Baker CC, Lowy DR, Schiller JT. Establishment of papillomavirus infection is enhanced by promyelocytic leukemia protein (PML) expression // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Sep 28 2004;101(39):14252-14257.
  • Woodham AW, Da Silva DM, Skeate JG, et al. The S100A10 subunit of the annexin A2 heterotetramer facilitates L2-mediated human papillomavirus infection // PloS one. 2012;7(8):e43519.
  • Shafti-Keramat S, Handisurya A, Kriehuber E, Meneguzzi G, Slupetzky K, Kirnbauer R. Different heparan sulfate proteoglycans serve as cellular receptors for human papillomaviruses // Journal of virology. Dec 2003;77(24): 13125-13135.
  • Bergant Marusic M, Ozbun MA, Campos SK, Myers MP, Banks L. Human papillomavirus L2 facilitates viral escape from late endosomes via sorting nexin 17 // Traffic. Mar 2012;13(3):455-467.
  • Ishii Y, Nakahara T, Kataoka M, et al. Identification of TRAPPC8 as a host factor required for human papillomavirus cell entry // PloS one. 2013;8(11):e80297.
  • Broniarczyk J, Bergant M, Gozdzicka-Jozefiak A, Banks L. Human papillomavirus infection requires the TSG101 component of the ESCRT machinery // Virology. Jul 2014;460-461:83-90.

Просмотры

Аннотация - 56

PDF (Russian) - 56


© Климов Е.А., Соболев В.В., Соловьев А.М., Перламутров Ю.Н., Корсунская И.М., 2018

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.