Белки и микроРНК, участвующие в папилломавирусной инфекции


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Обзор посвящен анализу белков, белковых комплексов и микроРНК, участвующих в папилломовирусной инфекции. Вирусы папилломы относятся к семейству ДНК-содержащих паповавирусов (Papovaviridae) и инфицируют базальные слои эпителия. Вирусы папилломы человека (ВПЧ) имеют онкогенный потенциал, который существенно варьирует. Кольцевой геном ВПЧ кодирует 6 ранних белков и 2 поздних (белки оболочки), а для собственной репликации использует белки клетки хозяина. Для заражения особо важны белки оболочки, связывающиеся с мембраной клетки хозяина. Учитывая, что в большинстве процессов папилломавирусной инфекции участвуют белки клетки-хозяина, представляется интересным рассмотреть эти белки и их роль в развитии инфекции. В данной работе мы провели анализ массивов литературных данных о белках и микроРНК, участвующих в связывании, интернализации, транспорте вирионов ВПЧ, а также размножении вируса. Анализ литературных данных проведен с использованием программы PathwayStudio9 ® и реферативной базы данных ResNet13 ® компании Elsivier (США), а также онлайн сервисов. Всего было выявлено 69 связанных с инфекцией белков и белковых комплексов и 3 микроРНК (всего 72 объекта). В результате последующего детального анализа литературы отобрано 17 белков и микроРНК, участвующих в следующих процессах: проникновение вирусных частиц в клетку (7 белков), транспорт вируса в цитоплазме клетки хозяина (5 белков), перенос ДНК вируса в ядро клетки хозяина (1 белок) и регуляция транскрипции генов ВПЧ (2 белка и 2 микроРНК). Эти белки и микроРНК являются потенциальными мишенями для препаратов, способных предотвращать и подавлять инфекцию ВПЧ.

Об авторах

Евгений Александрович Климов

Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова; ООО Университетская диагностическая лаборатория; ФГБНУ «Центр экспериментальной эмбриологии и репродуктивных биотехнологий»

Автор, ответственный за переписку.
Email: klimov@mail.bio.msu.ru

доктор биологических наук, ведущий научный сотрудник, кафедра генетики биологического факультета МГУ имени М.В. Ломоносова, заместитель генерального директора ООО «Университетская диагностическая лаборатория», заместитель директора по науке ФГБНУ «Центр экспериментальной эмбриологии и репродуктивных биотехнологий».

В В Соболев

ООО Университетская диагностическая лаборатория; ФГБУ «Научно-исследовательский институт вакцин и сывороток им. И.И. Мечникова» РАН; ФГБУН «Центр теоретических проблем физико-химической фармакологии Российской академии наук»

Email: klimov@mail.bio.msu.ru

А М Соловьев

ФГБОУ ВО «Московский государственный медико-стоматологический университет имени А.И. Евдокимова»

Email: klimov@mail.bio.msu.ru

Ю Н Перламутров

ФГБОУ ВО «Московский государственный медико-стоматологический университет имени А.И. Евдокимова»

Email: klimov@mail.bio.msu.ru

И М Корсунская

ФГБУН «Центр теоретических проблем физико-химической фармакологии Российской академии наук»

Email: klimov@mail.bio.msu.ru

Список литературы

  1. Munoz N, Bosch FX, de Sanjose S, et al. Epidemiologic classification of human papillomavirus types associated with cervical cancer // The New England journal of medicine. Feb 6 2003;348(6):518-527.
  2. de Villiers EM, Fauquet C, Broker TR, Bernard HU, zur Hausen H. Classification of papillomaviruses // Virology. Jun 20 2004;324(1):17-27.
  3. Stanley MA, Pett MR, Coleman N. HPV: from infection to cancer // Biochemical Society transactions. Dec 2007; 35(Pt 6):1456-1460.
  4. Cai Q, Lv L, Shao Q, Li X, Dian A. Human papillomavirus early proteins and apoptosis // Archives of gynecology and obstetrics. Mar 2013;287(3):541-548.
  5. Bellanger S, Tan CL, Nei W, He PP, Thierry F. The human papillomavirus type 18 E2 protein is a cell cycle-dependent target of the SCFSkp2 ubiquitin ligase // Journal of virology. Jan 2010;84(1):437-444.
  6. Doorbar J. The E4 protein; structure, function and patterns of expression // Virology. Oct 2013;445(1-2):80-98.
  7. Venuti A, Paolini F, Nasir L, et al. Papillomavirus E5: the smallest oncoprotein with many functions // Molecular cancer. 2011;10:140.
  8. Chung CH, Gillison ML. Human papillomavirus in head and neck cancer: its role in pathogenesis and clinical implications // Clinical cancer research : an official journal of the American Association for Cancer Research. Nov 15 2009;15(22):6758-6762.
  9. Zhou Q, Zhu K, Cheng H. Ubiquitination in host immune response to human papillomavirus infection // Archives of dermatological research. May 2011;303(4):217-230.
  10. Horvath CA, Boulet GA, Renoux VM, Delvenne PO, Bogers JP. Mechanisms of cell entry by human papillomaviruses: an overview // Virology journal. 2010;7:11.
  11. Aksoy P, Abban CY, Kiyashka E, Qiang W, Meneses PI. HPV16 infection of HaCaTs is dependent on beta4 integrin, and alpha6 integrin processing // Virology. Jan 20 2014;449:45-52.
  12. Buck CB, Day PM, Thompson CD, et al. Human alpha-defensins block papillomavirus infection // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Jan 31 2006;103(5):1516-1521.
  13. Karanam B, Peng S, Li T, Buck C, Day PM, Roden RB. Papillomavirus infection requires gamma secretase // Journal of virology. Oct 2010;84(20):10661-10670.
  14. Wang X, Liu H, Ge H, et al. Viral DNA Replication Orientation and hnRNPs Regulate Transcription of the Human Papillomavirus 18 Late Promoter // mBio. May 30 2017;8(3).
  15. Mistry N, Drobni P, Naslund J, Sunkari VG, Jenssen H, Evander M. The anti-papillomavirus activity of human and bovine lactoferricin // Antiviral research. Sep 2007; 75(3):258-265.
  16. Drobni P, Naslund J, Evander M. Lactoferrin inhibits human papillomavirus binding and uptake in vitro // Antiviral research. Oct 2004;64(1):63-68.
  17. He J, Ji Y, Li A, et al. MiR-122 directly inhibits human papillomavirus E6 gene and enhances interferon signaling through blocking suppressor of cytokine signaling 1 in SiHa cells // PloS one. 2014;9(9):e108410.
  18. Nuovo GJ, Wu X, Volinia S, et al. Strong inverse correlation between microRNA-125b and human papillomavirus DNA in productive infection // Diagnostic molecular pathology: the American journal of surgical pathology, part B. Sep 2010;19(3):135-143.
  19. Day PM, Baker CC, Lowy DR, Schiller JT. Establishment of papillomavirus infection is enhanced by promyelocytic leukemia protein (PML) expression // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Sep 28 2004;101(39):14252-14257.
  20. Woodham AW, Da Silva DM, Skeate JG, et al. The S100A10 subunit of the annexin A2 heterotetramer facilitates L2-mediated human papillomavirus infection // PloS one. 2012;7(8):e43519.
  21. Shafti-Keramat S, Handisurya A, Kriehuber E, Meneguzzi G, Slupetzky K, Kirnbauer R. Different heparan sulfate proteoglycans serve as cellular receptors for human papillomaviruses // Journal of virology. Dec 2003;77(24): 13125-13135.
  22. Bergant Marusic M, Ozbun MA, Campos SK, Myers MP, Banks L. Human papillomavirus L2 facilitates viral escape from late endosomes via sorting nexin 17 // Traffic. Mar 2012;13(3):455-467.
  23. Ishii Y, Nakahara T, Kataoka M, et al. Identification of TRAPPC8 as a host factor required for human papillomavirus cell entry // PloS one. 2013;8(11):e80297.
  24. Broniarczyk J, Bergant M, Gozdzicka-Jozefiak A, Banks L. Human papillomavirus infection requires the TSG101 component of the ESCRT machinery // Virology. Jul 2014;460-461:83-90.

© Климов Е.А., Соболев В.В., Соловьев А.М., Перламутров Ю.Н., Корсунская И.М., 2018

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах